Свежие комментарии

    Скорость химической реакции

    Активность фермента определяют по скорости реакции, катализируемой ферментом. Кинетика ферментативных реакций – наука о скоростях ферментативных реакций, их зависимости от различных факторов.

    Мерой активности фермента является одна стандартная единица активности фермента. Одна стандартная единица активности фермента – это такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 минуту. Интересно знать! Ферменты используются в медицине для диагностики различных заболеваний. При инфаркте миокарда вследствие повреждения и распада сердечной мышцы в крови резко возрастает содержание ферментов аспартаттрансаминазы и аланинаминотрансферазы.

    При условии, что v = ½ Vmax, получаем KM = . Таким образом, константа Михаэлиса равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной. Температурный оптимум ферментов термофильных микроорганизмов находится в области более высоких температур.

    Распределение ферментов в организме

    Значения рН-оптимума для различных ферментов колеблются в широких пределах. Скорость ферментативной реакции может быть снижена действием ряда химических веществ, называемых ингибиторами. Некоторые ингибиторы являются для человека ядами, например, цианиды, другие – используются в качестве лекарственных препаратов.

    Примером необратимого ингибитора является диизопропилфторфосфат (ДФФ). ДФФ ингибирует фермент ацетилхолинэстеразу, играющего важную роль в передаче нервного импульса. Этот ингибитор взаимодействует с серином активного центра фермента, блокируя тем самым активность последнего. ДФФ является одним из первых веществ нервно-паралитического действия.

    Обратимые ингибиторы, в отличие от необратимых, при определенных условиях могут быть легко отделены от фермента. Конкурентный ингибитор, являясь структурным аналогом субстрата, взаимодействует с активным центром фермента и таким образом перекрывает доступ субстрата к ферменту.

    Конкурентные ингибиторы используются в медицине. ПАБК является предшественником фолиевой кислоты, которая служит кофактором ряда ферментов. Сульфаниламидные препараты выступают в качестве конкурентного ингибитора ферментов синтеза фолиевой кислоты из ПАБК и тем самым подавляют рост и размножение патогенных бактерий. Неконкурентные ингибиторы по структуре не сходны с субстратом и при образовании EI взаимодействуют не с активным центром, а с другим участком фермента.

    Номенклатура и классификация ферментов

    В качестве неконкурентного ингибитора может выступать цианид CN-. Он связывается с ионами металлов, входящими в состав простетических групп и подавляет активность этих ферментов. Эффекторы бывают положительными – активирующими фермент, и отрицательными – ингибирующими, т.е. снижающими активность фермента.

    Поиск по рефератам и авторским статьям

    Рис. 36. Структура аллостерического фермента. S – Площадь поверхности раздела фаз, на которой идет химическая реакция. Скорость реакции – величина положительная, поэтому знак ± перед формулой дает возможность выбора. Раздел химии, в котором изучаются скорости химических реакций, называется химической кинетикой. Химическая реакция происходит в результате столкновения частиц реагирующих веществ. Но не всякое столкновение частиц приводит к образованию продуктов реакции.

    Оно подобно столкновению бильярдных шаров. Если энергия частиц будет достаточно высока, то столкновение будет эффективным, и произойдёт химическая реакция. В некоторых случаях (реакция распада) не требуется взаимодействия частиц, но для их прохождения также нужна определённая энергия.

    Оно не соблюдается в случае высоких температур, в случае очень быстрых или очень медленных реакций. Чем выше площадь, тем выше скорость реакции. От участвующих в ней веществ. Катализ называется гомогенным, если катализатор находится в одном агрегатном состоянии с реагирующими веществами.

    И эта операция заметно увеличивает стоимость всего процесса. Гетерогенный катализ – это вид катализа, при котором катализатор образует самостоятельную фазу, и реакция идет на его поверхности. Катализаторами в живых организмах являются ферменты. Они катализируют биохимические реакции в организме. Наука о ферментах называется энзимология.

    Небелковую часть фермента называют коферментом или коэнзимом. Они способны ускорять реакции в 1014–1015 степени раз, и при этом они действуют гораздо более избирательно. Они могут катализировать только одну реакцию, даже если в реакционной системе находятся вещества очень близкой структуры.

    К ферментам также применимы три основных критерия, характерных и для неорганических катализаторов. Химические реакции с высокой константой равновесия и отрицательной величиной ΔG принято называть экзергоническими. Реакции с низкой константой равновесия и соответственно положительной величиной ΔG (они обычно не протекают спонтанно), называются эндергоническими.

    Поскольку скорость химических реакций зависит от температуры, реакции, катализируемые ферментами, также чувствительны к изменениям температуры. Так, примерно до 45-50°С преобладает эффект повышения скорости реакции, предсказуемый теорией химической кинетики.

    Максимальная активность ферментов наблюдается обычно в пределах 40 – 60 оС. Температура, при которой активность фермента максимальна, называется температурным оптимумом. Ограничивающим скорость реакции фактором в последнем случае становится концентрация фермента. В мультиферментной системе есть фермент, который определяет скорость всей последовательности реакций. Скорость ферментативной реакции зависит и от концентрации фермента (рис. 31). Эта зависимость носит прямолинейный характер.

    Читать еще:

    Comments are closed.